繪制標準曲線：以標準蛋白質分子量 Marker 的各條帶的已知分子量為縱坐標，以條帶遷移距離（從加樣孔中心到條帶中心的距離）為橫坐標，在坐標系中描點。使用專業(yè)繪圖軟件（如 GraphPad Prism、Origin）進行線性回歸分析，繪制出標準曲線。通常情況下，在一定分子量范圍內，蛋白質的遷移距離與分子量的對數呈線性關系。

計算樣品分子量：測量樣品條帶的遷移距離，將其代入上述標準曲線方程中，計算出樣品蛋白質的分子量。在計算過程中，要確保測量的準確性，多次測量取平均值以減少誤差。若樣品條帶遷移距離超出標準曲線范圍，則需要重新選擇合適分子量范圍的 Marker，或調整實驗條件（如凝膠濃度）重新電泳。

灰度值測定：利用凝膠成像分析軟件（如 ImageJ、Quantity One）對凝膠圖像進行處理，測定各蛋白質條帶的灰度值?；叶戎蹬c蛋白質的含量在一定范圍內呈正相關，但不同軟件的測定原理和算法可能存在差異，因此在分析數據時，需使用同一軟件且保持參數設置一致。

相對表達量計算：以內參蛋白（如 β- 肌動蛋白、甘油醛 - 3 - 磷酸脫氫酶等）的條帶灰度值作為參照，計算目標蛋白的相對表達量。公式為：目標蛋白相對表達量 = （目標蛋白灰度值 / 內參蛋白灰度值）× 100% 。通過比較不同樣品中目標蛋白的相對表達量，可分析蛋白質在不同條件下（如不同組織、不同處理組）的表達差異。

條帶數量與強度分析：觀察凝膠上蛋白質條帶的數量和強度，若只有單一清晰條帶，說明蛋白質純度較高；若存在多條雜帶，則表明樣品中含有雜質蛋白。通過計算目標蛋白條帶灰度值占所有條帶總灰度值的比例，可大致估算蛋白質的純度。例如，目標蛋白條帶灰度值占總灰度值的 90% 以上，可認為該蛋白質純度較高。

與標準樣品對比：將樣品與已知純度的標準樣品在同一凝膠上進行電泳，對比兩者的條帶情況。若樣品條帶與標準樣品條帶一致，且無明顯雜帶，進一步驗證了樣品的純度；若存在差異，則需分析差異產生的原因，判斷是否為雜質或其他因素導致。

條帶位置與數量變化：對比正常樣品和處理后樣品的電泳條帶，若出現新的條帶且位置不同于已知蛋白質條帶，可能是蛋白質發(fā)生了修飾（如磷酸化、糖基化等）或降解產生了新的片段。通過分析新條帶的分子量和遷移特性，結合相關文獻和實驗背景，推測蛋白質修飾或降解的類型和位點。

條帶強度變化：某些蛋白質修飾或降解過程可能會影響蛋白質的穩(wěn)定性和表達量，導致條帶強度發(fā)生變化。例如，蛋白質磷酸化可能會增強其穩(wěn)定性，使條帶強度增加；而蛋白質降解則會使條帶強度減弱。通過對條帶強度變化的分析，可進一步研究蛋白質修飾或降解對其功能的影響。